మాంసకృత్తి యెక్క ప్రాధమిక నిర్మాణం

ప్రోటీన్ నిర్మాణాన్ని నాలుగు ఎంపికలు ఒకటి ప్రాతినిధ్యం వహిస్తూ ఉండవచ్చు. ప్రతి దానికీ దాని సొంత విశేషములు ఉంది. అందువలన, ఒక చతుర్థ, త్రికోణ, ద్వితీయ మరియు ప్రాధమిక ఉంది ప్రోటీన్ నిర్మాణం.

ఈ జాబితాలో గత స్థాయి అమైనో ఆమ్లాలు ఒక సరళ పొలిపెప్టైడ్ గొలుసు సూచిస్తుంది. అమైనో ఆమ్లాలు పెప్టైడ్ బంధాలు ఏకమయ్యారు. మాంసకృత్తి యెక్క ప్రాధమిక నిర్మాణం అణువుల సంస్థ యొక్క సాధారణ స్థాయి. ద్వారా ఒక అమైనో ఆమ్లం యొక్క ఆల్ఫా-అమైనో సమూహం మరియు మరొక అణువు యొక్క ఆల్ఫా-కార్భోక్సైల్ సమూహం మధ్య సమయోజనీయ పెప్టైడ్ బంధాలు అధిక స్థిరత్వాన్ని చేకూరుస్తున్నాయి.

కణాలలో పెప్టైడ్ బంధాలు ఏర్పడేందుకు మొదటి కార్భోక్సైల్ సమూహం సక్రియం. కనెక్షన్ తర్వాత అమైనో సమూహ తో ఉంది. సుమారు ఇదే ప్రయోగశాల పొలిపెప్టైడ్ సంశ్లేషణ ప్రదర్శించారు.

ఇది పాలీ పెప్టైడ్ గొలుసు ఒక రిపీట్ యూనిట్లో ఉంది పెప్టైడ్ బంధం, లక్షణాలు ఉన్నాయి. ఈ లక్షణాలు ప్రభావంతో మాత్రమే ప్రోటీన్ యొక్క ప్రాథమిక నిర్మాణాన్ని ఏర్పాటు లేదు. వారు పాలీ పెప్టైడ్ గొలుసు రెండు అధిక వ్యవస్థాపక స్థాయిల్లో ప్రభావితం. ప్రతిక్షేపాలు ట్రాన్స్-ఎన్-సి బంధాలు సంబంధించి ప్రధాన ప్రత్యేక ఏకాకిగా coplanarity (అదే విమానం లో పెప్టైడ్ సమూహం లో ఉన్నాయో ఆ అన్ని అణువుల సామర్థ్యం) లక్షణాలలో, ఆస్తి 2 ప్రతిధ్వని రూపాల్లో ఉనికిలో. పెప్టైడ్ బంధం యొక్క ప్రత్యేక లక్షణాలను కూడా హైడ్రోజన్ బాండ్స్ ఏర్పరుస్తాయి సామర్థ్యం ఉన్నాయి. సముదాయంలోని ప్రతి పెప్టైడ్ (పెప్టైడ్ సహా) ఇతర సంఘాలతో రెండు ఉదజని బంధాలు ఏర్పడి ఉండవచ్చు ఇందులో. అయితే, మినహాయింపులు ఉన్నాయి. ఈ hydroxyproline లేదా ప్రోలిన్ ఎమైనో సంఘాలతో పెప్టైడ్ సమూహాల ఉన్నాయి. వారు మాత్రమే ఒక ఏర్పడతాయి ఉదజని బంధం. ఈ ప్రోటీన్ ద్వితీయ నిర్మాణం యెక్క ఏర్పాటు ప్రభావితం. అందువలన, అక్కడ hydroxyproline లేదా ప్రోలిన్ ఉంది భాగం, పెప్టైడ్ గొలుసు సులభంగా బెంట్ కారణంగా ఉంచుతానని లేదని (సాధారణంగా) రెండవ ఉదజని బంధం ఉంది వాస్తవం ఉంది.

పేరు వాటిని చేర్చారు అమైనో యాసిడ్ పెప్టైడ్ పేర్లు నుండి ఏర్పడుతుంది. మూడు, tetrapeptide - - నాలుగు, మరియు అందువలన న Dipeptide రెండు అమైనో యాసిడ్ tripeptide ఇస్తాయి. ఏ పొడవు ప్రతి పొలిపెప్టైడ్ గొలుసు (లేదా పెప్టైడ్) ఒక ఫ్రీ అమైనో సమూహం మరియు ఒక ఉచిత కార్భోక్సైల్ సమూహం ఉంది దీనిలో సి టెర్మినల్ అమైనో ఆమ్లం, కలిగి ప్రస్తుతం ఎన్ టెర్మినల్ అమైనో ఆమ్లం, ఉంది.

ప్రోటీన్లు గుణాలు.

ఈ సమ్మేళనాలు అధ్యయనంలో, శాస్త్రవేత్తలు అనేక సమస్యలను ఆసక్తి. పరిశోధకులు ప్రధానంగా ప్రోటీన్ అణువుల ఆకారం మరియు బరువు, పరిమాణం కనుగొనేందుకు గుర్తించడానికి కోరింది. ఇది చాలా సవాలు అని గమనించాలి. కష్టం నిర్ణయం అని సాపేక్ష కణ బరువు పెంచడానికి యొక్క మరిగే ఉష్ణోగ్రత ప్రోటీన్ పరిష్కారం (వంటి ఇతర పదార్ధాల జరుగుతుంది) వలన ప్రోటీన్ పరిష్కారాలను కాచు లేదు వాస్తవం, అసాధ్యం. ఘనీభవన ఉష్ణోగ్రత దించి అనుగుణంగా సూచిక ఎ నిర్వచనం తప్పు. అదనంగా, స్వచ్ఛమైన రూపంలో ప్రోటీన్లు కనపడలేదు. అయితే, అభివృద్ధి పద్ధతులు సహాయంతో, అది తేలింది కణ బరువు 14 నుండి 45 వేల ఎక్కువ పరిధులు.

కాంపౌండ్స్ యొక్క ముఖ్య లక్షణం పాక్షిక ఉప్పును కలపడం ముగిసింది. ఈ ప్రక్రియ వివిధ గాఢతతో లవణ ద్రావణాలను కలిపిన ద్రావణం నుండి ప్రోటీన్లు వెలికితీత.

మరో ముఖ్యమైన లక్షణం డీన్యూట్రిషన్ ఉంది. ఈ ప్రక్రియ భారీ లోహాలు ప్రోటీన్ల అవపాతము జరుగుతుంది. డీన్యూట్రిషన్ సహజ లక్షణాలు నష్టం వస్తుంది. ఈ పాలీ పెప్టైడ్ గొలుసు బద్దలు పాటు, వివిధ అణువుల మారుస్తుంది. ఇతర మాటలలో, మాంసకృత్తి యెక్క ప్రాధమిక నిర్మాణం డీన్యూట్రిషన్ సమయంలో మారదు.